miércoles, 31 de agosto de 2011

Membranas celulares.


Hay muchos tipos de membranas celulares. Son algo más que sistemas de la célula:
  • Forman o aíslan compartimentos cerrados.
  • Regulan el paso o movimientos de sustancias a través de ellas.
  • Se encargan del paso de información: las membranas tienen receptores específicos de un ligando.
  • Se encargan del reconocimiento intercelular.
  • Son la plataforma donde se van a ordenar los componentes de un determinado proceso.
  • Se encargan de transducciones de energía y transformaciones de energía.
  • Participan en la transmisión del impulso nervioso.
  • Se encargan de la absorción de sustancias.
  • Etc.

Todas las membranas estudiadas tienen una estructura semejante, con una composición de alrededor de un 40% de lípidos y un 60% de proteínas, pudiendo llegar a estar incluso invertidos estos datos, es decir, 60% de lípidos y 40% de proteínas.

En muchos casos aparecen hidratos de carbono unidos a los lípidos o a las proteínas.

El principal componente en cuanto a lípidos son los fosfolípidos, suponiendo un 55% o más. Los más frecuentes son los derivados de la glicerina. Pero otros fosfolípidos dependen de otros alcoholes.

Los fosfolípidos son moléculas antipáticas es decir, que poseen una parte hidrófila y una parte hidrófoba.

La parte hidrófoba está constituida las dos colas hidrocarbonadas, formadas por los ácidos grasos.

Y una parte hidrófila, formada por la cabeza. En esta cabeza tendremos un ácido fosfórico al que se enlazará, normalmente, un alcohol variable.
Fosfolípido.
Muchas membranas tienen muchos tipos de fosfolípidos. Por ejemplo, en algunas aparecen los esfingolípidos, que son lípidos que derivan de la esfingosina. En los esfingolípidos el grupo polar estará constituido por algún hidrato de carbono. Es decir, las dos moléculas hidrófobas provienen, una de la esfingosina y otra del ácido graso. 
Esfingolípido.
Los fosfolípidos se representan esquemáticamente de la siguiente manera.
Esquema de un fosfolípido.
Un tercer componente en las membranas plasmáticas de las células eucariotas es el colesterol. Es un esteroide.
Colesterol.
 Todos los que hemos visto todos estos componentes son anfipáticos. Esto es el responsable de su función estructural en las membranas celulares. Las moléculas anfipáticas, cuando se encuentran en agua, tienden a colocarse de modo que las partes hidrófobas se asocien y se alejen del agua. Las hidrófilas hacen frente al agua. Esto se puede conseguir de dos maneras: formando micelas o formando bicapas.
Micelas y bicapas.
Para los fosfolípidos y glucolípidos, la estructura más estable es la bicapa. Se adaptan espontáneamente. Las bicapas forman vesículas. Se les llama liposomas. Las fuerzas que las estabilizan son las interacciones hidrófobas entre las colas y las interacciones de Van der Wallas al estar muy cerca. Por otro lado, las cabezas polares pueden formar puentes de hidrógeno o puentes salinos con el medio acuoso.

Esquema: proteína de membrana.
Las proteínas de membrana son globulares. Se pueden separar en dos grupos: hidrosolubles, que se separan con facilidad, o antipáticas, con una parte hidrófoba. Las proteínas que tienen una parte hidrófoba y son antipáticas se les llama integrales. Tienen una conformación inversa a las normales, con los grupos apolares hacia fuera en vez de hacia adentro.

Las dos caras de la membrana, internas y externas, no tienen porque ser idénticas. En los animales hay una parte que se denomina glicocáliz. Puede, además, haber interrupciones, partes más o menos gruesas o densas. 
Proteina con glicocalix.
 Modelo del mosaico fluido.

Fue propuesta por Singer y Nicolson en 1972. Las membranas son soluciones bidimensionales de lípidos y proteínas orientados:

La bicapa lipídica crea una barrera en la que se asientan las proteínas. Las dos capas densas están formadas por las partes hidrófilas. La capa intermedia está formada por la parte hidrófoba.
Membrana
Las proteínas periféricas son hidrófilas. Se unen a la membrana por interacciones hidrofílicas con las cabezas de los lípidos o a las partes hidrófilas de las proteínas integrales.

Las proteínas integrales están unidas a la bicapa lipídica. Son en gran parte hidrófobas. Están sujetas por interacción hidrófoba.

Dentro de las proteínas integrales las hay transmembrana, si la atraviesan de parte a parte. Es frecuente que se formen en las integrales, poros hidrófobos.

No hay enlaces covalentes. Se basa en la cooperación de muchos enlaces débiles.

Los hidratos de carbono siempre están hacia el exterior, nunca hacia el citoplasma.

Las membranas son asimétricas. Una de estas asimetrías es la disposición de los árboles de azúcares, que como acabamos de decir están solo en una de las caras de la membrana. En el caso de la membrana plasmática, ya indicamos que están hacia el exterior. Cuando están muy desarrollados, los árboles son muy grandes, hablamos de glucocálix. En las membranas internas, como el aparato de Golgi, o en vesículas interiores, los azúcares se sitúan hacia la cara interior o luminar de las mismas.

En las células, en el interior de cloroplastos o mitocondrias, no hay hidratos de carbono. En las bacterias, a veces, los lípidos de una monocapa no corresponden con el de la otra monocapa.
Los fosfolípidos tampoco son simétricos. En la membrana de los eritrocitos, en la cara exterior, encontramos fundamentalmente fosfatidilcolina. En la interior hay otros fosfolípidos.
Las proteínas transmembrana tienen una orientación fija, siempre es la misma. En el eritrocito, la glicoforina siempre se coloca de la misma manera.
Esquema: proetínas de membrana.
Las proteínas de membrana se sintetizan en los ribosomas que están pegados a la membrana. La conformación tiene que ver con el transporte a través de la membrana.

Fluidez de la membrana.

Otra propiedad importante de las membranas será su fluidez. Por una parte está la fluidez de los propios lípidos. Tienen varios tipos de movimientos dentro de la bicapa.

Los lípidos se pueden desplazar rápidamente dentro de una misma monocapa y conservando su orientación.
Movimientos de los lípidos de membrana.
 Hay factores que influyen en la fluidez de la membrana. A más temperatura, más fluidez y viceversa. Se habla de temperatura de transición, que sería la temperatura en la que la membrana pasa de tener una consistencia líquida a pasa a una consistencia de gel cristalino. Cada membrana tendrá su propia temperatura de transición.

Otros factores serán los factores de composición. Son fundamentalmente tres:
  • Grado de saturación de los ácidos grasos. Cuando hay un mayor número de ácidos grasos con dobles enlaces, la cadena hace quiebros, las colas tienen dobleces en lugar de ir rectas, provocándose huecos. Esto hace que la membrana sea más fluida y su temperatura de transición más baja.
  • Ácidos grasos de cadena corta. Se dificulta el empaquetamiento por lo que la membrana se hace más fluida. Al igual que en el caso anterior, se crean huecos que provocan que las fuerzas de Van der Waals sean menos efectivas.
  • Presencia de colesterol: solo aparece en eucariotas, nunca en procariotas. Modula la fluidez. A temperatura alta, el colesterol evita el exceso de fluidez. Y viceversa, cuando la temperatura es baja, evita la cristalización. Hace un efecto de unión, acerca las moléculas. Por otro lado, separa las moléculas disminuyendo la fluidez. Es decir, depende de como se coloque. Hace que los cambios de temperatura no se hagan sentir en exceso.

Colesterol y fluidez de membrana.
Las proteínas también se mueven. Se desplazan en el plano de la membrana, o rotan. Parece que no pueden cambiar de una monocapa a la otra.

Hay dos factores que modulan la rapidez con la que se mueven. Por un lado, la fluidez de la bicapa. Por otro, el tamaño o peso molecular de la proteína. Si tiene un peso molecular elevado, se mueve más despacio.

Las proteínas, según esto, se deberían mover más de o que en realidad se mueve. Esto se debe a una serie de factores que restringen el movimiento.

Por un lado, puede deberse a la asociación de varias proteínas que formarán complejos.
Complejos protéicos de membrana.
Por otro lado, tenemos la unión a proteínas periféricas que las unirán entre si indirectamente. Esto se conoce muy bien en los eritrocitos. Esto, además, puede ser usado para mantener la forma de la célula, funcionando como un esqueleto.
Esqueletos proéticos de membrana.
 Un tercer tipo, relacionado con el anterior, es la unión a proteínas del citoesqueleto.

domingo, 28 de agosto de 2011

Breve introducción al tejido conjuntivo.

De entre los tejidos conectivos (que abarca, además, tejidos como el óseo, adiposo, cartilaginoso o la sangre), el tejido conjuntivo es el principal encargado de rellenar huecos entre órganos, aparatos, sistemas u otros tejidos. Además, constituye los tendones, que mantienen unidos los músculos esqueléticos a los huesos.

En el tejido conjuntivo la matriz extracelular es muy rica en agua y posee muchas fibras protéicas, principalmente una proteína fibrilar denominada colágeno. Estas fibras le dan firmeza y elasticidad (como ocurre con las fibras de elastina). Las principales fibras que aportan firmeza son las de colágeno y en menor medida las de reticulita. Las encargadas de dar elasticidad, las de elástica.

En la matriz también encontramos disueltas sales minerales y multitud de compuestos orgánicos; algunos de ellos, como los proteoglicanos, se encargan de retener agua y hacer que la matriz extracelular tome forma de gel. El tejido conjuntivo suele ser rico en vasos sanguíneos y nervios.

Las células más comunes son los fibroblastos, de forma estrellada y encargadas de fabricar y mantener la matriz extracelular.
Fibroblastos (en cultivo).

También hay células defensivas (sobre todo macrófagos, encargados de fagocitar y eliminar organismos desconocidos y células cebadas, encargadas de desencadenar respuestas inflamatorias) y de vez en cuando, agrupaciones de células de reserva de energía (adipocitos).Esquema del tejido conjuntivo.



Esquema del tejido conjuntivo.
Dependiendo de la dureza y elasticidad de la dermis diferenciamos dos grandes tipos de tejido conjuntivo:
  • Tejido conjuntivo laxo: posee relativamente pocas fibras y una matriz acuosa gelificada. El ejempo más común es el tejido conjuntivo que forma la dermis de la piel.
Tejido conjuntivo laxo con célula cebada
  • Tejido conjuntivo denso: posee gran cantidad de fibras, sobre todo de colágeno, que lo hacen duro y correoso, y el ejemplo clásico es el tejido conjuntivo que forma los tendones de los músculos.
Tejido conjuntivo denso.

miércoles, 24 de agosto de 2011

Anatomía y fisiología del corazón


El corazón es un órgano muscular encargado de impulsar la sangre a través de los vasos sanguíneos. Es un órgano hueco, con forma de cono, de unos trescientos gramos de peso en un humano adulto. Descansa sobre el diafragma, en un espacio de la cavidad torácico llamado mediastino, en el centro del tórax, con el vértice hacia la izquierda. Su función es hacer circular la sangre por las vías circulatorias (arterias, venas y capilares).

El corazón está rodeado por un saco de tres capas, denominado pericardio. El pericardio fibroso, de tejido conjuntivo fibroso, es el más externo. Se trata de una capa dura e inelástica, encargada de evitar la sobredistensión del corazón. Por dentro del pericardio fibroso se encuentra el pericardio seroso, una membrana muy delicada. La capa más interna es una hoja visceral denominada epicardio. Entre el pericardio seroso y el epicardio encontramos un líquido denominado líquido pericárdico, que lubrica el contacto entre ambas hojas facilitando el movimiento del corazón.

El corazón está dividido en dos mitades aproximadamente simétricas, la derecha y la izquierda; no son exactamente simétricas porque el lado izquierdo tiene una pared más gruesa. Cada una de las dos partes está dividida en dos cavidades, una superior llamada aurícula y una inferior denominada ventrículo.

La mitad derecha del corazón envía la sangre a la circulación de los pulmones. Es decir, es responsable de que la sangre se oxigene y pierda el dióxido de carbono. Y la mitad izquierda es la responsable de distribuir la sangre que le llega de los pulmones al resto del cuerpo. Por eso la mitad izquierda del corazón es mucho más gruesa. A este mecanismo se le denomina doble circulación.

La aurícula derecha está separada del ventrículo derecho por la válvula tricúspide. La aurícula izquierda está separada del ventrículo izquierdo por la válvula mitral. Son las válvulas denominadas válvulas auriculoventriculares. Se encargan de evitar el reflujo de sangre de los ventrículos a las aurículas cuando los primeros bombean la sangre.

Existen también válvulas que separan las arterias de los ventrículos para evitar el reflujo de sangre tras el bombeo de sangre. Se les denomina válvulas semilunares. También existen válvulas semilunares (la aortoventricular y la pulmonar) que separan las venas que llegan al corazón de las aurículas, para evitar el reflujo de sangre tras la contracción de las aurículas en el latido cardiaco.
Esquema del corazón
A la aurícula derecha la sangre llega por las venas cavas superior e inferior. Desde el ventrículo derecho la sangre se va a los pulmones, saliendo por la arteria pulmonar o tronco pulmonar, que se divide en dos al poco de salir del corazón, yendo una rama al pulmón derecho y otra al izquierdo. A la aurícula izquierda le llegan las cuatro venas pulmonares (dos venas pulmonares derechas y dos venas pulmonares izquierdas). La sangre sale del corazón por la aorta hacia todo el cuerpo. Al tramo de aorta que sale de corazón se le denomina aorta ascendente.

El corazón tiene un pequeño sistema de autoalimentación, es decir, un subsistema vascular que lo nutre. A estas pequeñas venas y arterias que nutren al corazón se denominan coronarias.

El corazón se contrae de forma rítmica entre sesenta y ochenta veces por minuto en condiciones normales, distribuyendo de este modo la sangre. A la contracción del corazón se le denomina sístole y es un movimiento que vacía de sangre al corazón. A la relajación o expansión del corazón se le denomina diástole y durante esta se llena de sangre.

El proceso de contracción y relajación está controlado por el sistema nervioso central, concretamente por las ramas autónomas simpáticas y parasimpáticos. Cuando el cuerpo requiere mayor flujo de sangre, el ritmo se acelera y cuando se requiere menos, se decelera. Sin embargo, tiene un sistema de latido autónomo, controlado por unos centros nerviosos llamados nodos, que le permiten se autosuficiente del sistema nervioso central en condiciones habituales. Las fibras nerviosas del corazón le permiten distribuir la contracción de forma que esta tenga lugar coordinadamente y cada fibra muscular se contraiga en su momento preciso.

Estudiemos el ciclo cardiaco. Tras el latido, el corazón está vacío de sangre, contraído. Se relaja y al relajarse, se expande. Al expandirse, se genera una presión negativa, las válvulas mitral y tricúspide están cerradas y las semilunares que separan las venas de la aurícula se abren. Entonces las aurículas se llenan de sangre. La contracción del corazón comienza por las aurículas, que al contraerse impulsan la sangre hacia los ventrículos. Al contraerse la aurícula las válvulas mitral y tricúspide se abren, mientras que las semilunares que separan al corazón de las venas se cierran. La contracción auricular hace que los ventrículos se llenen de sangre. Las válvulas semilunares que separan a los ventrículos de las arterias permanecen cerradas. Una vez se han llenado de sangre, comienza la contracción ventricular. Justo antes de la contracción ventricular, las aurículas se relajan causando una diferencia de presión que cierra las válvulas mitral y tricúspide (auriculoventriculares). Cuando los ventrículos se contraen, al encontrarse estas válvulas cerradas, la sangre se ve obligada a salir por las arterias, abriéndose las válvulas semilunares que separan las arterias de los ventrículos. Al finalizar la contracción ventricular, el corazón se ha vaciado de sangre. Los ventrículos comienzan a relajarse, causando una presión negativa que cierra las válvulas semilunares, impidiéndose de ese modo el reflujo de sangre de las arterias de nuevo al corazón.

Ciclo cardiaco.
De esta forma el corazón bombea, en condiciones normales, entre cinco y seis litros de sangre por minuto. A lo largo de la vida de un individuo de ochenta años, podemos estimar que su corazón habrá completado unos tres mil millones de ciclos cardiacos, bombeando más de doscientos millones de litros de sangre.


sábado, 20 de agosto de 2011

Proteínas: conformación y estructura.

Las proteínas son las piezas fundamentales de las células. Conforman el 50% del material intracelular. Tienen un gran abanico de funciones, intervienen en todos los procesos biológicos. Sus funciones fundamentales son:
  • Catalizadores.
  • Estructurales y funcionales.
  • De transporte.
  • Sistema de defensa.
  • Producción de movimientos.
  • Reguladores (hormonas, por ejemplo).
  • Diferenciación.
  • Receptores.
  • Etc.

Todas las proteínas están formadas por los mismos veinte aminoácidos.
Aminoácido: Glicina

El carbono central, llamado Cα es asimétrico, es un centro quiral en todos los aminoácidos excepto en la glicina. Tenemos por lo tanto dos enantiómeros según coloquemos los grupos químicos que rodean a este carbono, pudiendo formarse L aminoácidos y D aminoácidos.

Hay dos aminoácidos que poseen otro carbono asimétrico,
Aminoácido: estructura
concretamente el carbono número 3. Son la Treonina (Thr) y la Isoleucina (Ile).

Para que el aminoácido sea L o D se mira solo el Cα. Excepto en las paredes de las bacterias y en algunos antibióticos, todos los aminoácidos de los seres vivos son L aminoácidos. En las paredes celulares de bacterias podemos encontrar L y D aminoácidos mezclados.

Los aminoácidos suelen estar ionizados. Esto depende del pH del sistema. A pH 7 el grupo ácidos y amino están en forma iónica. Si es un medio básico, se ionizará solo el grupo ácido y si es un medio ácido se ionizará el grupo amino.



Dependiendo del tipo de radical, podremos dividir en varios grupos los distintos aminoácidos. Se clasificarán según su polaridad. Habrá dos grandes grupos, hidrófobos e hidrófilos, y dentro de los hidrófilos podremos dividirlos en polares sin carga, con carga positiva o con carga negativa. De esta manera:

  • Aminoácidos hidrófobos: no son polares y por ello no son solubles en agua. Constituidos por cadenas hidrocarbonadas. En la Metionina y en el Triptófano, además, aparece azufre. Son los siguientes: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Prolina (Pro), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe) y Triptófano (Typ).
  • Aminoácidos con radicales polares sin carga: son los siguientes: Glicina (Gly), Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteína (Cys), Tirosina (Tyr), Asparagina (Ash) y Glutamina (Gln). La Serina, Tirosna y Treonina tienen grupos –OH pudiendo formar puentes de hidrógeno con el agua, actuando como dadores. La Cisteína tiene un grupo –SH que también puede actuar como dador. La Asparagina y la Glutamina funcionan como dadores, gracias a su grupo –NH2 y como aceptores gracias al grupo =O.
  • Aminoácidos polares con carga positiva: son tres: Lisina (Lys), Arginina (Arg) e Histidina (His). La Histidina, para que tenga más del 50% de sus grupos ionizados, debe estar a un pH 6. Si el pH es 7, la ionización se reduce al 10%.
  • Aminoácidos polares con carga negativa: son dos, el ácido Aspártico (Asp) y el ácido Glutámico (Glu) (o aspartato y glutamato).

Entre los aminoácidos se establece el enlace peptídico. El grupo carboxílico de un aminoácido reacciona con el grupo amino del otro, perdiéndose una molécula de agua y formándose un enlace covalente.
Formación de enlace peptídico.
A cada aminoácido que forman la cadena se les llama restos aminoácidos o residuos. Se van formando cadenas de aminoácidos.
Polipéptido
Esto es la estructura primaria o secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica. Podría representarse con las letras que representan a los aminoácidos, de la siguiente forma:

H2N – Ala – Tyr – Ala – Phe - … - Trp – Cys – COOH

Para conocer la estructura primaria necesitamos el número de aminoácidos, su tipo y su secuencia.
Plano del enlace peptídico.
El enlace peptídico puede tener configuración cis o trans. La más estable, y que se encuentra en todas las proteínas, es la forma cis, que se corresponde con el dibujo anterior y con los esquemas que ya vimos de cadenas peptídicas.

El enlace CO-N no gira porque es un híbrido de resonancia, una mezcla de dos formas:

Conformaciones resonantes.
Puede representarse de la siguiente forma:
Resonancia en aminoácidos.

Los enlaces solo pueden girar de la siguiente forma. Hablamos de giro ψ y de giro φ respectivamente:
Giro ψ y giro φ 
Las cadenas peptídicas resultan como una cadena de planos que rotan en función de los giros ψ y φ. Siempre hay que respetar la disposición tetraédrica del carbono.

Hablamos de conformación nativa de una proteína o cadena polipeptídica a su conformación de mínima energía. Para una cadena existirá una o como mucho dos o tres posibles conformaciones de mínima energía o posibles conformaciones nativas.

El nivel de estructura secundaria es la posición relativa de los aminoácidos continuos o planos peptídicos consecutivos. Habría muchos niveles estructurales secundarios en teoría.

Existen algunas estructuras secundarias típicas que aparecen en muchos polipéptidos: la Hélice α y la Hoja Plegada β. Estas estructuras se estabilizan por la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos CO de uno de los grupos y el NH del otro, de la siguiente forma:
Puente de hidrógeno.
Hélice α

Los planos peptídicos van girando todos hacia el mismo lado, formando una hélice que tienen como promedio 3,6 aminoácidos por vuelta. Pueden girar hacia la derecha o hacia la izquierda, hablándose de hélices D y L. Las hélices en proteínas son hélices L (levógiras). El grupo CO de un aminoácido se une por puente de hidrógeno con el grupo NH que está cuatro posiciones más adelante.
Estructura de la hélice alfa.
Se trata de una estructura estable, espontánea. Pero hay factores que pueden deshacer la estructura. Un factor de desestabilización es que coincidan aminoácidos con radicales cargados muy cerca, en el espacio, unos de otros (por ejemplo, que tengan la misma carga los radicales R1 y R4). Otro problema puede presentarse debido al tamaño de los radicales, si coinciden cerca dos radicales de gran tamaño, se desestructurará. Y siempre que aparezca el aminoácido Prolina, la hélice se desestabilizará por ese punto.

Se debe a que la fórmula de la Prolina hace que el nitrógeno, al formar el enlace peptídico, pierde el único hidrógeno que tiene y por lo tanto no puede formar puente de hidrógeno.
Prolina y hélice alfa.
Hoja plegada β.

Cuando los sucesivos planos peptídicos se van plegando una vez hacia un lado y otra vez hacia el otro, en zig-zag. Puede formarse entre varias cadenas o una misma cadena plegada, unidas lateralmente por puentes de hidrógeno.

Hay dos tipos de hoja plegada β, la paralela y la antiparalela. En la paralela las dos orientaciones tiene la misma dirección y en la antiparalela las orientaciones son contrarias.
Tipos de hoja beta.
Si los radicales que se encuentran próximos están cargados pueden estropear la estructura de la hoja, desestabilizarla.
Hoja beta.

Otras disposiciones.

Existen otras disposiciones. Una de ellas es al azar, que no responde a ninguna posición exacta o determinada.

Estructura de la alfa-queratina.
Y las estructuras que hemos estudiado pueden combinarse. Por ejemplo, la proteína fibrosa denominada α-queratina está formada por una hélice o hebra constituida por tres hélices α, es decir, tres hélices enlazadas y unidas mediante puentes disulfuro de las cisteínas.

No se puede decir que constituya una estructura terciaria en si misma. Aunque es un nivel de organización superior a la estructura secundaria, no es lo suficientemente complejo como para considerarla terciaria.
Del mismo modo, la fibroina es una asociación de hojas β.

Estructura terciaria.

Pliegue espacial de las cadenas. Se da en el caso de proteínas globulares. Se refiere a la retracción espacial de los aminoácidos que están alejados entre si en la cadena polipeptídico, con hélices, codos, láminas, giros y zonas distribuidas al azar.

Los giros β se producen por la interacción de un grupo CO, mediante puente de hidrógeno, con un grupo NH del aminoácido situado tres puestos por delante. Este puente de hidrógeno estabiliza el giro.

Es frecuente que, entre las láminas β paralelas se sitúen hélices α.
Estructura terciaria.
Existen algunas combinaciones estructurales que se repiten en las proteínas. Se les denomina dominios. También es frecuente que haya varios dominios comunicados por zonas al azar, que le darán flexibilidad a la proteína en ese punto.

La estructura terciaria se forma por interacciones de los radicales entre si o con el medio, por ejemplo con el agua. La estructura está determinada por la secuencia de aminoácidos en un medio dado. Y la secuencia de aminoácidos vendrá determinada, al final, por la secuencia de la cadena de nucleótidos de ADN.

Un factor que determina la estructura terciaria es la distribución de radicales polares y no polares dentro de la cadena. En un medio acuoso, los aminoácidos hidrófobos se intentarán introducir dentro de la proteína, resguardándose del agua. Los hidrófilos, en cambio, estarán en el exterior. Así se formará la conformación natural, que se considera estable.

Si variamos el medio, por ejemplo cambiando el pH, variará la forma que se obtiene. La estructura se estabilizará por medio de enlaces covalentes, por ejemplo los puentes disulfuro que se establecen por oxidación de dos aminoácidos de cisteína (puentes  -S – S- ).
Puentes disulfuro.
 Este enlace es más frecuente en proteínas extracelulares.

También encontraremos algunos enlaces no covalentes, por interacción hidrófoba, frecuentemente. O enlaces salinos entre radicales cargados. Por ejemplo, entre un –NH3+ de la lisina y un grupo –COO- del aspartato o del glutamato.

Encontramos, así mismo, puentes de hidrógeno adicionales, establecidos entre radicales polares. Por ejemplo, grupos –OH de serina o treonina con el N del anillo del radical de la histidina.

Otras opciones son puentes de hidrógeno entre radicales polares y el medio, o entre grupos peptídicos que no están implicados en la formación de la estructura secundaria. Casi todos los restos polares de aminoácidos que quedan dentro de la molécula se van anulando entre si por puentes de hidrógeno. No deben quedar grupos polares libres.
Dipolos con grupos -OH.

También es posible la interacción dipolo-dipolo entre radicales con grupos –OH.

La proteína quedaría, al final, polar por la parte exterior, para poder ser soluble el agua y apolar en la parte de adentro. En las proteínas integrales de membrana sucederá lo contrario (en la zona que queda dentro de la zona lipídica), ya que el medio también ha cambiado.

Otro factor es que tengan grupos prostéticos o no tengan grupos prostéticos, es decir, grupos no peptídicos dentro de la proteína.

Estructura cuaternaria.

Existen proteínas oligómeras, en las que encontraremos estructura cuaternaria. Entendemos por proteínas oligómera aquellas que tienen más de una cadena de aminoácidos.
Estructura cuaternaria.
A cada una de las cadenas se le llama subunidad o monómero. Suelen aparecer un número par de cadenas. Cada cadena tiene su estructura secundaria y terciaria, pero todas en conjunto tendrían la estructura cuaternaria, es decir, la relación espacial de cada una de las subunidades que forman la proteína.

Enlaces y estructura cuaternaria
Las subunidades se unen por zonas de unión o sitios de reconocimiento que les permiten fijar unos enlaces que estabilizan la estructura. Son semejantes a las de la terciaria, solo que entre cadenas diferentes en lugar de la misma cadena. Esta estructura se forma espontáneamente, se trata de la estructura de baja energía.

domingo, 14 de agosto de 2011

Breve introducción al tejido epitelial.

Tejido epitelial.
El tejido epitelial es el principal encargado de revestir, cubrir o proteger estructuras. Recubre toda la superficie externa de nuestro cuerpo y todos los conductos que acaban, directa o indirectamente, en contacto con el exterior; además, recubre el interior de los vasos sanguíneos (endotelio).

A todo este tipo de epitelios se les llama epitelios de revestimiento. También forman las principales estructuras secretoras de nuestro cuerpo, constituyendo todas las glándulas de secreción externa y una buena parte de las de secreción interna; a este tipo de epitelio se le denomina epitelio glandular.

En general, el tejido epitelial está formado por células unidas entres si sin dejar apenas espacio entre ellas. Son tejidos carentes de vasos sanguíneos (avasculares) y con muy poca o nula inervación (sin tejido nervioso). Suele tener, eso si, vasos sanguíneos en sus proximidades y se nutre a partir de ellos por difusión. Todos los epitelios se sustentan sobre una capa de tejido fibroso (que controla entre otras cosas su nutrición) denominada membrana basal.

Los tejidos epiteliales de revestimiento se clasifican de dos formas:

Por el número de capas que tiene el epitelio:
  • Monoestratificado o simple: una sola capa de células.
  • Estratificado: dos o más capas de células.
  • Pseudoestratificado: una capa de células con diferente tamaño (todas parte de la membrana basal, pero algunas no llegan a la parte superior).

Por la forma de sus células; debe mirarse siempre la capa de células más apical, es decir, las más alejadas de la membrana basal (son las células que están en contacto con el exterior o con la luz del tubo):
  • Plano: células de forma aplanada.
  • Cúbico: células con forma cúbica (cuadradas).
  • Cilíndrico: células con forma de cilindro, es decir, alargadas.
Esquema: tipos de epitelio.
Podemos encontrar ejemplos de estos tipos de epitelios en nuestro cuerpo. Por ejemplo, el interior de los vasos sanguíneos está recubierto de un epitelio plano simple (denominado endotelio). El epitelio plano estratificado aparece en la piel y en el esófago. El cúbico simple en la glándula tiroides y en el cristalino. El cúbico estratificado es bastante raro, siendo el conducto de las glándulas sudoríparas una de las pocas zonas donde los localizaremos. El epitelio cilíndrico simple es muy común, dándose en el intestino delgado y el estómago entre otros. Y el epitelio cilíndrico estratificado forma parte de la uretra cavernosa y de la faringe. El pseudoestratificado es siempre simple y aparece en la tráquea y en los bronquios.
Epitelio cúbico simple, cilíndrico simple y estratificado plano.

Existen algunos otros tipos especiales de epitelio, como es el caso del epitelio de transición o urotelio, que reviste el interior de la vejiga urinaria y que permite que esta pueda expandirse. También podemos encontrar células epiteliales con características especiales, como las células mioepiteliales, que poseen capacidad contráctil (aparecen revistiendo algunos conductos, facilitando el paso de líquidos por su interior mediante contracciones pulsadas).

Además, el epitelio puede llevar ciertas especializaciones que le ayudan a cumplir de forma adecuada su función. Por ejemplo:
Interdigitaciones.
  • Microvellosidades: entrantes y salientes de membrana, una especie de “dedos” en la parte apical de la célula que hacen que aumente su superficie. Aparece, por ejemplo, en el epitelio que recubre el intestino delgado.
  • Interdigitaciones: muchos epitelios las membranas entre dos células forman entrantes y salientes llamados interdigitaciones, que colaboran en la cohesión.
  • Uniones celulares: anclan las células unas a otras firmemente o las comunican entre si. Son muy comunes en los epitelios. El 
    Desmosoma (Unión celular).
    más común, el desmosoma, que une una célula a la otra. Los hemidesmosomas unen la célula epitelial con la membrana basal.
  • Cilios: una especie de pelos móviles, situados habitualmente en la cara superior del epitelio, cuya función es mover el medio externo. Por ejemplo, en el respiratorio, para expulsar la mucosidad.
    • Zonas endurecidas: algunos epitelios acumulan en sus células materiales que los endurecen. Ocurre por ejemplo con la queratina, que endurece (cornifica) las células epiteliales de la piel.



    Epitelio plano cornificado

    Epitelio con microvellosidades
    (en MO sólo se intuyen)
    Epitelio ciliado


    El epitelio glandular se encarga de segregar sustancias. Se pueden clasificar de muchas formas:

    Dependiendo de hacia donde segregue:
    • Exocrinas: segregan al exterior, directa o indirectamente.
    • Endocrinas: segregan al interior, principalmente a la sangre.

    Dependiendo del número de células:
    • Unicelulares: las que segregan son células aisladas (células caliciformes del respiratorio, por ejemplo).
    • Pluricelulares: formada por muchas células.
    Tipos de glándulas

    Dependiendo de la forma de segregar:
    • Holocrinas: secreción formada por células repletas de secreción que son expulsadas tal cual; es decir, las células se cargan de secreción, se mueren y son expulsadas constituyendo la secreción en si misma. Por ejemplo las glándulas sebáceas de la piel.
    • Apocrinas: las células acumulan la secreción en su parte superior; esta parte se desprende y constituye la secreción. Por ejemplo las glándulas sudoríparas apocrinas.
    • Merocrinas: secreción de vesículas cargadas de sustancias. Muchos ejemplos, como las glándulas tiroides.
    Tipos de secreción glandular.